近期，研究人员发现，在大脑中存在一种天然的酶，该酶能破坏淤泥状的淀粉样蛋白斑，而淀粉样蛋白斑是阿尔茨海默病（AD）的一个标志。研究者认为在老鼠中的这个发现表明，组织蛋白酶B（CatB）在保护性机制中扮演重要角色，在有些阿尔茨海默病（AD），这种保护机制会削弱。同时，这些研究也表明，增强CatB活性的药物通过抵消AD的关键病理，从而可以损坏淀粉样沉着物。Li Gan及其同事将该项研究发表在2006年9月21日《神经细胞》杂志上。

    他们这项研究是在前期研究结果基础上得到启发的。前期研究表明，半胱氨酸蛋白酶CatB可以剪断与β-淀粉状蛋白（Aβ）紧密结合的蛋白，Aβ蛋白是形成AD病标志的淀粉样蛋白斑。然而，以前的研究并没有确定CatB对研究对象是好的还是坏的，也就是说，CatB是与一种更长的蛋白---淀粉样前蛋白（APP）作用形成产生Aβ，还是直接破坏Aβ。

    Gan与同事在实验中确定了：CatB属于后者，他是直接破坏Aβ，以便其他的酶更易进一步降解细胞里多余蛋白。他们的研究表明，在小鼠体内表达人类APP的AD小鼠模型中，敲除CatB基因可以增强斑块沉着。同时他们发现，在淀粉样蛋白斑里也有CatB的蓄积，这样减低了神经元中Aβ的水平。他们将病态的Aβ（Aß1-42）导入神经元，结果表明，可以增加表达人类APP的幼鼠和中年鼠体内的CatB，但在年老的鼠体内并没有发现同样的结果。“因此，增加CatB可能体现了不适合于年老的保护机制，”研究者说，这些衰竭在迟发性散发AD中可能起着重要作用。研究表明，CatB的生化机制是通过剪断蛋白的羧基末端而降解Aβ。而且，酶也可以形成淀粉样蛋白斑的Aβ长链。

    最后，研究人员发现，增加表达有人类APP的年老鼠体内的CatB也可以明显减低动物大脑的斑块沉着。

    Gan与其同事表示，他们的发现表明：CatB功能的抑制或者丧失可能会阻碍其保护的功能，这样就会促使阿尔茨海默病（AD）的发生，然而，过量表达CatB也可能抵消Aβ的蓄积和集合。因此，CatB药理学活性可以通过剪断Aß1-42羧基末端从而下调Aß1-42的聚集，这样就为阿尔茨海默病（AD）的治疗提供了一个方法。